Um bei hohen Proteinkonzentrationen die Zusammenlagerung (Oligomerisierung) zu verhindern und um die Löslichkeit des Proteins zu verbessern, ersetzten die Wissenschaftler um Mark Gladwin in einem weiteren Schritt an der Oberfläche des Proteins drei Cysteine durch weniger reaktive Aminosäuren. Das erhaltene Molekül nannte das Forscherteam „Ngb-H64Q-CCC“. Wie anschließende Laborexperimente zeigten, war die Affinität des Ngb-H64Q-CCC zu Kohlenmonoxid 500-mal höher als die des Hämoglobins zu dem Atemgift. Diese Tatsache war wichtig, damit das Neuroglobin dem Hämoglobin das gebundene Kohlenmonoxid entreißen konnte. Durch die -H64Q-CCC-Gabe sank die Eliminationshalbwertszeit von Kohlenmonoxid in zellfreier Flüssigkeit bzw. in Erythrozyten von über 500 Minuten (atmosphärischer Sauerstoff) auf 0,11 Minuten bzw. 0,41 Minuten.
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